Các chất ức chế enzyme là các phân tử nhỏ và các ion có khả năng liên kết với các enzyme để làm giảm hoạt động xúc tác của chúng. Ức chế enzyme là một cơ chế kiểm soát quan trọng trong các hệ thống sinh học. Ngoài ra, nó là quá trình được sử dụng bởi nhiều loại thuốc trong việc giảm hiệu quả hoạt động của enzyme qua trung gian bệnh. Các chất ức chế enzyme có thể được phân loại là không thể đảo ngược và đảo ngược.
Các chất ức chế không thể đảo ngược liên kết chặt chẽ với enzyme, do đó phân tách rất chậm từ nó. Chúng có thể hình thành liên kết cộng hóa trị hoặc không cộng hóa trị với mục tiêu của chúng.
Nhiều loại thuốc quan trọng, như penicillin, là chất ức chế enzyme không thể đảo ngược. Penicillin là một loại kháng sinh có khả năng tiêu diệt vi khuẩn bằng cách liên kết cộng hóa trị với enzyme transpeptidase, do đó ngăn chặn sự tổng hợp của thành tế bào vi khuẩn.
Một ví dụ khác là aspirin, hình thành liên kết cộng hóa trị với enzyme cyclooxygenase, dẫn đến giảm quá trình viêm.
Các chất ức chế không thể đảo ngược có thể được phân thành ba loại: thuốc thử đặc hiệu nhóm, chất tương tự cơ chất và chất ức chế tự tử.
Thuốc thử đặc hiệu nhóm có thể liên kết với dư lượng axit amin cụ thể của enzyme và thay đổi không thể đảo ngược. Do đó, chúng ít đặc hiệu hơn, có thể tương tác với nhiều enzyme.
Các chất tương tự nền có cấu trúc tương tự cơ chất của enzyme và có thể thay đổi hóa trị dư lượng vị trí hoạt động của nó.
Thuốc ức chế tự tử là chất ức chế enzyme đặc hiệu nhất. Chúng liên kết như một chất nền với enzyme và được xử lý thông qua phản ứng xúc tác. Xúc tác sau đó tạo ra một chất trung gian cộng hóa trị làm bất hoạt enzyme.
Các chất ức chế đảo ngược hình thành các liên kết không cộng hóa trị với enzyme. Chúng được đặc trưng bởi một sự phân ly nhanh chóng từ mục tiêu của chúng.
Các chất ức chế có thể đảo ngược có thể được phân thành hai loại chính, chất ức chế cạnh tranh và không cạnh tranh.
Một chất ức chế thuận nghịch có khả năng cạnh tranh khi enzyme có thể liên kết với vị trí hoạt động của nó, hoặc với chất ức chế tạo thành phức chất ức chế enzyme (EI), hoặc với chất nền tạo thành phức hợp enzyme-cơ chất (ES).
Trong trường hợp ức chế cạnh tranh này, sự liên kết của enzyme với cơ chất hoặc với chất ức chế là loại trừ lẫn nhau: enzyme không bao giờ có thể liên kết với chất ức chế và chất nền cùng một lúc.
Việc giảm hoạt tính xúc tác của enzyme đạt được bằng cách giảm tỷ lệ phức hợp enzyme-cơ chất.
Tăng nồng độ cơ chất có thể làm giảm sự ức chế enzyme.
Trong sự ức chế không cạnh tranh thuận nghịch, cơ chất và chất ức chế liên kết đồng thời với các vị trí khác nhau của enzyme, khiến nó không hoạt động. Sự ức chế này không thể khắc phục bằng cách tăng nồng độ cơ chất.
Các chất ức chế enzyme không thể đảo ngược và đảo ngược là các phân tử có khả năng liên kết với các enzyme và làm bất hoạt chúng.
Trong khi các chất ức chế không thể đảo ngược hoạt động lâu dài hơn bằng cách sửa đổi các vị trí hoạt động và từ từ tách khỏi enzyme đích của chúng, các chất ức chế đảo ngược được đặc trưng bởi sự phân ly nhanh chóng từ enzyme và hoạt động ức chế của chúng có thể dễ dàng đảo ngược.