Sự khác biệt giữa Alpha Helix và Beta Plazed Sheet

Sự khác biệt chính - Alpha Helix vs Beta Plazed Sheet
 

Alpha xoắn ốc và các tấm xếp li beta là hai cấu trúc thứ cấp phổ biến nhất được tìm thấy trong chuỗi polypeptide. Hai thành phần cấu trúc này là những bước chính đầu tiên trong quá trình gấp chuỗi polypeptide. Các sự khác biệt chính giữa Alpha Helix và Beta Plazed Sheet nằm trong kết cấu; họ có hai hình dạng khác nhau để làm một công việc cụ thể.

Alpha Helix là gì?

Một chuỗi xoắn alpha là một cuộn tay phải của dư lượng axit amin trên chuỗi polypeptide. Phạm vi của dư lượng axit amin có thể thay đổi từ 4 đến 40 dư lượng. Các liên kết hydro được hình thành giữa oxy của nhóm C = O trên cuộn dây trên và hydro của nhóm N-H của cuộn dây phía dưới giúp giữ cuộn dây lại với nhau. Một liên kết hydro được hình thành trên mỗi bốn dư lượng axit amin trong chuỗi theo cách trên. Mẫu thống nhất này cung cấp cho nó các đặc điểm nhất định như độ dày của cuộn dây và nó quy định độ dài của mỗi vòng quay hoàn chỉnh dọc theo trục xoắn. Sự ổn định của cấu trúc xoắn alpha phụ thuộc vào một số yếu tố.

Các nguyên tử O màu đỏ, N nguyên tử màu xanh lam và liên kết hydro như các đường chấm màu lục

Bản xếp hạng Beta là gì?

Tấm xếp li Beta, còn được gọi là tấm beta, được coi là dạng thứ hai của cấu trúc thứ cấp trong protein. Nó chứa các chuỗi beta được kết nối với nhau bằng tối thiểu hai hoặc ba liên kết hydro xương sống để tạo thành một tấm xoắn, xếp nếp như trong hình. Một chuỗi beta là một chuỗi polypeptide; chiều dài của nó thường bằng 3 đến 10 axit amin, bao gồm cả xương sống trong một xác nhận mở rộng.

Đoạn antiparallel 4 sợi từ cấu trúc tinh thể của enzyme catalase.
a) hiển thị các liên kết hydro chống song song (chấm) giữa các nhóm peptide NH và CO trên các chuỗi liền kề. Mũi tên chỉ hướng chuỗi và đường viền mật độ electron phác thảo các nguyên tử không H. Các nguyên tử O là các quả bóng màu đỏ, các nguyên tử N có màu xanh lam và các nguyên tử H bị bỏ qua vì đơn giản; sidechains chỉ được hiển thị cho nguyên tử C sidechain đầu tiên (màu xanh lá cây)
b) Nhìn cạnh của hai sợi trung tâm

Trong các tấm xếp li beta, các chuỗi polypeptide chạy cùng nhau. Nó có tên là tờ xếp nếp xếp nếp do sự xuất hiện giống như sóng của cấu trúc. Chúng được liên kết với nhau bằng liên kết hydro. Cấu trúc này cho phép hình thành nhiều liên kết hydro hơn bằng cách kéo dài chuỗi polypeptide.

Sự khác biệt giữa Alpha Helix và Beta Plazed Sheet?

Cấu trúc của Alpha Helix và Beta Plazed Sheet

Alpha Helix:

Trong cấu trúc này, xương sống polypeptide được liên kết chặt chẽ xung quanh một trục tưởng tượng như một cấu trúc xoắn ốc. Nó còn được gọi là sự sắp xếp helicoidal của chuỗi peptide.

Sự hình thành cấu trúc xoắn alpha xảy ra khi các chuỗi polypeptide bị xoắn thành xoắn ốc. Điều này cho phép tất cả các axit amin trong chuỗi tạo thành liên kết hydro (liên kết giữa phân tử oxy và phân tử hydro) với nhau. Các liên kết hydro cho phép xoắn giữ hình dạng xoắn ốc và cho một cuộn dây chặt chẽ. Hình dạng xoắn ốc này làm cho chuỗi xoắn alpha rất mạnh.

Liên kết hydro được chỉ định bởi các chấm màu vàng.

Bản xếp hạng Beta:

Khi hai hoặc nhiều đoạn chuỗi polypeptide chồng lên nhau, tạo thành một hàng liên kết hydro với nhau, các cấu trúc sau có thể được tìm thấy. Nó có thể xảy ra theo hai cách; sắp xếp song song và sắp xếp chống song song.

Ví dụ về cấu trúc:

Alpha Helix: Móng tay hoặc móng chân có thể được lấy làm ví dụ về cấu trúc xoắn alpha.

Bản xếp hạng Beta: Cấu trúc của lông tương tự như cấu trúc của tấm xếp li beta.

Các tính năng của cấu trúc:

Alpha Helix: Trong cấu trúc xoắn alpha, có 3,6 axit amin trên mỗi vòng xoắn. Tất cả các liên kết peptide là trans và phẳng, và các nhóm N-H trong các liên kết peptide cùng hướng, gần như song song với trục của chuỗi xoắn. Các nhóm C = O của tất cả các liên kết peptide chỉ theo hướng ngược lại và chúng song song với trục của chuỗi xoắn. Nhóm C = O của mỗi liên kết peptide được liên kết với nhóm N-H của liên kết peptide tạo thành liên kết hydro. Tất cả các nhóm R được hướng ra ngoài từ chuỗi xoắn.

Bản xếp hạng Beta: Mỗi liên kết peptide trong tờ xếp li beta là phẳng và có cấu trúc chuyển hóa. Các nhóm liên kết peptide C = O và N - H từ các chuỗi liền kề nằm trong cùng một mặt phẳng và hướng về phía nhau tạo thành liên kết hydro giữa chúng. Tất cả các nhóm R trong bất kỳ chuỗi nào cũng có thể xảy ra xen kẽ bên trên và bên dưới mặt phẳng của trang tính.

Các định nghĩa:

Cấu trúc thứ cấp: Nó là hình dạng của protein gấp do liên kết hydro giữa các nhóm amide xương sống và các nhóm carbonyl của nó.

Tài liệu tham khảo: Cấu trúc Protein Protein. ChemWiki: Cấu trúc bậc hai Protein siêu văn hóa động: α-Helices và β-Sheets. Protein cấu trúc.com của Salam Al Karadaghi Cảnh Hóa học hữu cơ. Sách giáo khoa về tế bào ảo Bản Beta Bản chỉnh sửa. -SA 3.0) thông qua Commons Wikimedia Wikimedia 1gwe antipar beta Sheet cả hai bởi Dcrjsr - Công việc riêng (CC BY 3.0) thông qua Commons Wikimedia