Tiêu hóa protein là một quá trình rất quan trọng trong quy trình tiêu hóa tổng thể ở các sinh vật sống. Các protein phức tạp được tiêu hóa thành các monome của axit amin và được hấp thụ qua ruột non. Protein rất cần thiết vì chúng phục vụ một chức năng chính và vai trò cấu trúc trong một sinh vật. Quá trình tiêu hóa protein diễn ra thông qua các enzyme tiêu hóa protein bao gồm trypsin, chymotrypsin, peptidase và protease. Trypsin là một enzyme tiêu hóa protein giúp cắt liên kết peptide ở các axit amin cơ bản bao gồm lysine và arginine. Chymotrypsin cũng là một enzyme tiêu hóa protein giúp cắt liên kết peptide tại các axit amin thơm như phenylalanine, tryptophan và tyrosine. Các sự khác biệt chính giữa trypsin và chymotrypsin là vị trí của axit amin mà nó tách ra trong protein. Trypsin phân cắt ở các vị trí axit amin cơ bản trong khi chymotrypsin phân cắt ở các vị trí axit amin thơm.
1. Tổng quan và sự khác biệt chính
2. Trypsin là gì
3. Chymotrypsin là gì
4. Điểm tương đồng giữa Trypsin và Chymotrypsin
5. So sánh cạnh nhau - Trypsin vs Chymotrypsin ở dạng bảng
6. Tóm tắt
Trypsin là một protein 23,3 kDa thuộc họ protease serine và cơ chất chính của nó là các axit amin cơ bản. Các axit amin cơ bản này bao gồm arginine và lysine. Trypsin được phát hiện vào năm 1876 bởi Kuhne. Trypsin là một protein hình cầu và tồn tại ở dạng không hoạt động là trypsinogen - zymogen. Cơ chế hoạt động của trypsin dựa trên hoạt động protease serine.
Trypsin tách ra ở đầu C của các axit amin cơ bản. Đây là một phản ứng thủy phân và diễn ra ở pH - 8,0 trong ruột non. Việc kích hoạt trypsinogen diễn ra thông qua việc loại bỏ hexapeptide cuối cùng và nó tạo ra dạng hoạt động; cố gắng Hoạt động trypsin có hai loại chính; α - trypsin và-trypsin. Chúng khác nhau về sự ổn định nhiệt và cấu trúc của chúng. Vị trí hoạt động của trypsin chứa Histidine (H63), Aspartic acid (D107) và Serine (S200).
Hình 01: Trypsin
Hoạt động enzyme của trypsin bị ức chế bởi DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine và EDTA. Các ứng dụng của trypsin bao gồm phân ly mô, cố gắng trong nuôi cấy tế bào động vật, lập bản đồ tryptic, trong ống nghiệm nghiên cứu protein, dấu vân tay và trong các ứng dụng nuôi cấy mô.
Chymotrypsin có trọng lượng phân tử 25,6 kDa và thuộc họ protease serine, và nó là một endopeptidase. Chymotrypsin tồn tại ở dạng không hoạt động là chymotrypsinogen. Chymotrypsin được phát hiện vào những năm 1900. Chymotrypsin thủy phân các liên kết peptide tại các axit amin thơm. Các chất nền thơm này bao gồm tyrosine, phenylalanine và tryptophan. Các cơ chất của enzyme này chủ yếu ở các đồng phân L và dễ dàng tác dụng với các amit và este của axit amin. Độ pH tối ưu trong đó chymotrypsin hoạt động là 7,8 - 8,0. Có hai dạng chính của chymotrypsin như chymotrypsin A và chymotrypsin B và chúng hơi khác nhau về đặc điểm cấu trúc và phân giải protein. Vị trí hoạt động của chymotrypsin chứa bộ ba xúc tác và bao gồm Histidine (H57), Aspartic acid (D102) và Serine (S195).
Hình 02: Chymotrypsin
Các chất kích hoạt của chymotrypsin là Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide và Tetrabutylammonium bromide. Các chất ức chế của chymotrypsin là peptidyl aldehyd, axit boronic và các dẫn xuất coumarin. Chymotrypsin được sử dụng thương mại trong tổng hợp peptide, ánh xạ peptide và dấu vân tay peptide.
Trypsin vs Chymotrypsin | |
Trypsin là một enzyme tiêu hóa protein sẽ cắt liên kết peptide tại các axit amin cơ bản như lysine và arginine. | Chymotrypsin cũng là một loại enzyme tiêu hóa protein sẽ cắt liên kết peptide ở các axit amin thơm như phenylalanine, tryptophan và tyrosine. |
Trọng lượng phân tử | |
Trọng lượng phân tử của trypsin là 23,3 k Da. | Trọng lượng phân tử của chymotrypsin là 25,6 k Da. |
Chất nền | |
Các protein phức tạp được tiêu hóa thành các monome của axit amin và được hấp thụ qua ruột non. | Các chất nền axit amin thơm như tyrosine, tryptophan và phenylalanine tác dụng với chymotrypsin. |
Dạng Zymogen của enzyme | |
Trypsinogen là dạng không hoạt động của trypsin. | Chymotrypsinogen là dạng không hoạt động của chymotrypsin. |
Chất kích hoạt | |
Lanthanides là chất kích hoạt trypsin. | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide và Tetrabutylammonium bromide là chất kích hoạt chymotrypsin. |
Các chất ức chế | |
DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine và EDTA là chất ức chế trypsin. | Các peptidyl aldehyd, axit boronic và các dẫn xuất coumarin là chất ức chế chymotrypsin. |
Peptidase hoặc enzyme phân giải protein cắt protein thông qua quá trình thủy phân liên kết peptide. Trypsin cắt liên kết peptide ở các axit amin cơ bản trong khi chymotrypsin cắt liên kết peptide ở dư lượng axit amin thơm. Cả hai enzyme đều là peptidase serine và hoạt động trong ruột non trong môi trường pH cơ bản. Hiện nay, nhiều nghiên cứu liên quan đến việc sản xuất trypsin và chymotrypsin bằng công nghệ DNA tái tổ hợp bằng cách sử dụng các loài vi khuẩn và nấm khác nhau vì các enzyme này có giá trị công nghiệp cao. Đây là sự khác biệt giữa trypsin và chymotrypsin.
Bạn có thể tải xuống phiên bản PDF của bài viết này và sử dụng nó cho mục đích ngoại tuyến theo ghi chú trích dẫn. Vui lòng tải xuống phiên bản PDF tại đây Sự khác biệt giữa Trypsin và Chymotrypsin
1. Chymotrypsin. Chymotrypsin - Hướng dẫn sử dụng Enzyme Worthington. Có sẵn ở đây
2. Trypsin. Trypsin - Hướng dẫn sử dụng Enzyme Worthington. Có sẵn ở đây
1.'Serine protease'By Tinastella tại Wikibooks tiếng Anh (Tên miền công cộng) qua Commons Wikimedia
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Công việc riêng, (CC BY-SA 3.0) qua Commons Wikimedia